Le prion -dans sa forme anormale- est reconnu coupable du développement de maladies neuro-dégénérative comme Creutzfeldt-Jakob, la ‘’vache folle’’ ou la tremblante des ovins. Cependant les mécanismes qui permettent à ce prion pathogène d’entraîner de tels dégâts dans le cerveau demeurent incompris. L’équipe de Bruce Chesebro apporte un élément important en démontrant que l’ancrage du prion à la cellule est indispensable au développement de la maladie.
Lorsque le prion pathogène, appelé PrPSc, est inoculé à des souris transgéniques dépourvues de protéines prion normales (les PrPc), ces souris ne développent pas de tremblante. Pour mieux comprendre ce qui se passe, l’équipe de Chesebro a conçu des souris transgéniques dont les PrPc étaient privés d’un lipide, le GPI, indispensable au prion pour s’accrocher à la partie externe de la membrane des cellules.
Inoculées avec des prions pathogènes, ces souris transgéniques n’ont pas développé les signes cliniques de la tremblante. En revanche leurs cerveaux étaient recouverts des même plaques qui se forment sous l’action du PrPSc chez les malades. L’ancre (le GPI) serait donc nécessaire au développement de la maladie sous sa forme clinique.
Selon Chesebro et ses collègues, cela pourrait signifier que le prion normal a besoin de son ancre pour recevoir le signal toxique venant du prion pathogène, qui transformerait ensuite ces prions en protéines anormales. Un autre spécialiste du prion, Adriano Aguzzi, qui commente l’étude, en conclut que les PrPSc abîmeraient le cerveau en perturbant les signaux normalement contrôlés par les prions. Pour en savoir plus il faudrait définitivement éclaircir le rôle du prion à l’état normal, ce qui n’a toujours pas pu être fait
